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中國科學技術大學生命科學學院臧建業(yè)課題組與符傳孩、姚雪彪課題組合作,闡明了著絲粒蛋白C(CENP-C)能被極光激酶B磷酸化,作為旁路途徑在細胞有絲分裂期動?!⒐苓B接糾錯過程中發(fā)揮重要作用。該成果11月28日在線發(fā)表在美國《國家科學院院刊》上。
動粒是染色體上的蛋白質機器,通過微管運動,在有絲分裂過程中將姐妹染色單體分離到兩個子代細胞中。因此,動粒與微管的正確連接是細胞有絲分裂正常進行的保證。目前已經發(fā)現有多個外層動粒蛋白能被極光激酶B磷酸化以激活紡錘體檢驗點,糾正動?!⒐艿腻e誤連接,使染色體正確分離。然而,是否有內層動粒蛋白能被極光激酶B磷酸化,在動?!⒐苓B接糾錯過程中發(fā)揮作用此前尚不清楚。
課題組解析了裂殖酵母微型染色體不穩(wěn)定蛋白12復合物的結構,鑒定了其與定位于內層動粒的著絲粒蛋白C的相互作用界面,發(fā)現著絲粒蛋白C第28位蘇氨酸能被極光激酶B磷酸化,調控其與微型染色體不穩(wěn)定蛋白12復合物的相互作用,在細胞有絲分裂過程中參與紡錘體檢驗點途徑的激活以及動?!⒐苠e誤連接的糾正。
該研究首次發(fā)現了內層動粒蛋白能被激酶磷酸化,作為旁路途徑調控紡錘體檢驗點的激活和動?!⒐艿恼_連接,進一步加深了對細胞有絲分裂期基因組穩(wěn)定性調控機制的認識。同時能幫助理解衰老、腫瘤、唐氏綜合征等遺傳疾病的發(fā)生和發(fā)展的分子機制。
?。ㄔd于《中國科學報》 2017-11-30 4版)
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